Эмаль ПФ–266 для покрытия окрашенных и неокрашенных полов по предварительно подготовленной поверхности
Эмаль ПФ–266 для пола
Эмаль ПФ–266 для пола различных цветов выпускается по ТУ 2312–113–68124156–2013
Назначение эмали ПФ–266
Для покрытия неокрашенных и окрашенных ранее деревянных полов по предварительно подготовленной поверхности.
Состав эмали ПФ–266
Эмаль ПФ-266 представляет собой суспензию пигментов и наполнителей в смеси алкидного лака с добавлением сиккатива и растворителя.
Свойства эмали ПФ–266
Эмаль ПФ-266 для пола различных цветов относится к ограниченно атмосферостойким лакокрасочным материалам, т.е. для применения внутри помещения, а также под навесом и внутри не отапливаемых и отапливаемых помещений в зонах с умеренным и холодным климатом. Эмаль ПФ-266 образует покрытие с хорошей твёрдостью, с повышенной стойкостью к моющим средствам и прочностью на истирание.
|
Технические характеристики эмали ПФ–266
| |
|---|---|
| Внешний вид пленки | После высыхания эмаль должна образовывать однородную, без кратеров, пор и морщин поверхность |
| Условная вязкость по вискозиметру ВЗ–246 с диаметром сопла 4 мм при температуре (20,0 ± 0,5) °C, с, не более | 70–90 |
| Время высыхания до степени 3 при температуре (20 ± 2) °C, ч, не более | 24 |
| Массовая доля нелетучих веществ,% | 56–68 |
| Блеск плёнки, %, не менее | 50 |
| Степень перетира, мкм, не более | 40 |
| Укрывистость невысушенной плёнки, г/м2, не более | 110 |
| Твёрдость покрытия по маятниковому прибору типа ТМЛ (маятник А), отн. ед., не менее | 0,13 |
Цветовые решения эмали ПФ–266
Эмаль ПФ-266 для пола выпускается следующих цветов: красно-коричневая, терракотовая, жёлто-коричневая.
Допускается изготовление эмали других цветов.
Хранение эмали ПФ–266
Гарантийный срок хранения эмали ПФ-266 — 12 месяцев со дня изготовления.
Эмаль ПФ-266 для пола хранят в плотно закрытой таре, предохраняя от влаги, действия тепла и прямых солнечных лучей при температуре от минус 40 оС до +40 оС.
Повышение вязкости эмали в течение гарантийного срока хранения до 250с по вискозиметру ВЗ-246 с диаметром сопла 4 мм при температуре (20,0±0,5)оС, не является браковочным фактором, если после разбавления эмали до рабочей вязкости она соответствует требованиям настоящих технических условий.
Фасовка
Фасовка эмали ПФ-266 производится в различную тару:
— специальную промышленную тару с учетом всех требований потребителя;
— металлическую банку объёмом 1 л, 2 л, 3 л.
Категории
ПФ-266, для пола, эмаль, для покрытия неокрашенных деревянных полов, для ранее окрашенных полов, внутри помещений.
Применение эмали ПФ–266
Эмаль ПФ-266 для пола различных цветов выпускается готовой к применению. При необходимости эмаль разбавляют сольвентом, уайт-спиритом (нефрасом С4-155/200), скипидаром или их смесью в соотношении 1 : 1 по массе, также допускается разбавлять эмаль ПФ-266 топливом ТС-1. Эмаль наносят в 1-2 слоя на сухую, предварительно очищенную от пыли и различных загрязнений поверхность. При окраске ранее окрашенных полов следует удалить отслоившуюся лакокрасочную пленку. При необходимости окрашиваемую поверхность зашкурить. Эмаль ПФ-266 для пола наносят кистью, валиком или краскораспылителем. При нанесении методом распыления рабочая вязкость эмали должна быть от 25 до 30с по вискозиметру ВЗ-246 с диаметром сопла 4 мм при температуре (20,0±0,5)оС. Время высыхания однослойного покрытия эмали ПФ-266 для пола при температуре (20±2)оС — 24ч.
Расход эмали ПФ-266 для пола на однослойное покрытие при нанесении кистью или валиком составляет от 150 до 180г/м2.
Практический расход эмали зависит от цвета, подготовки поверхности и применяемого метода окрашивания.
Меры предосторожности:
При проведении работ с эмалью ПФ-266, а также после их окончания необходимо тщательно проветрить помещение. Для защиты рук применять резиновые перчатки. Беречь от огня!
Основные преимущества эмали ПФ–266 для пола различных цветов
— Эмаль ПФ-266 образует гладкую глянцевую поверхность, обладающую повышенной стойкостью к истиранию и растворам моющих средств;
— Эмаль ПФ-266 удобна в применении, наносится на окрашиваемую поверхность различными методами.
Эмаль ПФ-266 для пола — технические характеристики и особенности нанесения
Эмаль ПФ-266 позволяет создавать достаточно твердое покрытие, которое отличается приятным блеском. К несомненным достоинствам этого продукта можно отнести устойчивость к механическим воздействиям, влияниям химических веществ, высокую адгезию (сцепление) с чистыми деревянными, металлическими и окрашенными ранее основаниями.
Содержание:
- Состав
- Свойства и характеристики
- Назначение эмали ПФ-266
- Цветовая гамма краски
- Подготовка эмали и поверхности
- Способы применения эмали
- Меры предосторожности
Состав
В эмали присутствует алкидный лак — основа эмульсии. В процессе изготовления его смешивают с растворителем, наполнителями и пигментами. Добавки позволяют придать покрытию не только декоративные, но и защитные свойства.
Благодаря им нанесенная ровным тонким слоем суспензия скрывает неровности материала и успешно противостоит атмосферным воздействиям.
к содержанию ↑
Свойства и характеристики
Для обработки 1 м2 поверхности одним слоем необходимо 150 – 180 г, в зависимости от цвета. После нанесения состава поверхность становится гладкой, однородной и блестящей, без посторонних включений.
Основные технические характеристики эмали:
- Вязкость в интервале от 70 до 100 сек (при температуре 20 °C).
- Степень перитера — не более 40 %. Речь идет о показателе, характеризующем размер наиболее крупных частиц в пигментированных лакокрасочных материалах.
- Время высыхания — приблизительно 24 часа (при условии, если температура будет колебаться в пределах 20 °C).
- Устойчивость к стиранию — 0,25 кг/мкм.
- Эластичность при изгибе — 1 мм.
- Блеск покрытия — 57 %.
- Адгезия состава с другими материалами — 1 балл.
- Сохранение свойств при температурах от -40 до +60 °C.
Покрытие с успехом противостоит воздействию влаги и способно выдерживать значительные механические нагрузки.
к содержанию ↑
Назначение эмали ПФ-266
Средство служит для покраски деревянных и металлических оснований. Может применяться для обработки как бытовых, так и производственных помещений. Краска Универсал подходит для любых поверхностей.
Важно! Составом (ГОСТ 6465-76) обрабатываются исключительно внутренние поверхности, для наружных работ эта эмаль не годится.
Эмульсия предназначена в основном для обработки нежилых помещений достаточно больших размеров. По этой причине изготовители предлагают свою продукцию в больших металлических емкостях (30 – 50 л).
к содержанию ↑
Цветовая гамма краски
Эмаль выпускается в следующих цветах:
- золотисто-коричневый;
- желто-коричневый;
- красно-коричневый.
Состав не отличается разнообразием оттенков, что сужает область его использования.
к содержанию ↑
Подготовка эмали и поверхности
Перед использованием эмульсии для деревянного пола проводятся предварительные работы. В них нуждается не только сама краска, но и материал, на который состав будет наноситься. Порядок подготовки эмали:
- После открытия крышки удалить пленку, образующуюся на поверхности. Сделать это нужно аккуратно, не оставляя в емкости твердых кусочков, в противном случае внешний вид поверхности будет испорчен.
- Хорошо перемешать состав, сделав его однородным. Эту операцию рекомендуется выполнять с помощью дрели со специальной насадкой.
- Добавить растворитель (при необходимости и не более 10 %). В качестве этого средства могут выступить РС-2, скипидар, Уайт-спирит.
- Отфильтровать средство с помощью обычной марли.
Подготовка основания включает работы по его очистке:
- Вымойте пол с применением моющих средств. Особое внимание уделите следам старой краски и ржавчине — их нужно удалить при помощи специальных средств.
- Снова вымойте пол чистой водой.
- Обработайте поверхность наждачкой, затем удалите пыль.
- Промойте пол водой и высушите. Теперь можно наносить краску.
к содержанию ↑
Способы применения эмали
Для покраски используют валик средней ворсистости или кисть для малярных работ. Допускается распыление эмали при помощи краскопульта.
После предварительной подготовки ПФ-266 и обрабатываемого основания можно приступать к покраске. Для нанесения состава используют малярную кисть или валик со средним ворсом. Можно применять метод распыления. В основном наносят два слоя. Для получения более надежного покрытия в необходимых для этого местах целесообразно обрабатывать поверхность три раза. В таком случае период высыхания может превышать одни сутки.
После выполнения работ нужно привести в порядок инструменты.
Валик или кисть необходимо очистить от остатков эмали. Для этого используют растворитель, растительное масло, сухую тряпку. Тару с неизрасходованным составом следует плотно накрыть крышкой, чтобы он сохранил свои качества. Недопустимо попадание внутрь влаги или проникновение солнечного света.
к содержанию ↑
Меры предосторожности
Лакокрасочные материалы выделяют испарения, представляющие опасность для здоровья человека. С учетом этого факта при работе с ними необходимо помнить о соблюдении правил безопасности. Следует позаботиться об индивидуальной защите — перчатках и респираторе.
Половая краска легко воспламеняется, поэтому запрещается применять ее вблизи источников открытого огня. Нельзя наносить ее в непосредственной близости от мест хранения пищевых продуктов и в помещениях, куда не проникает свежий воздух.
Важно! Состав отличается токсичностью. После выполнения лакокрасочных работ помещение необходимо тщательно проветрить, чтобы предотвратить отравление ядовитыми веществами.
Длительность зависит от того, сколько будет сохнуть эмаль.В результате применения ПФ-266 обработанные материалы не только прослужат гораздо дольше, но и радуют глаз, поэтому эмаль пользуется достаточной популярностью среди потребителей.
Шифрование и расшифровка тканевого фактора: факты и противоречия
1. Рао Л.В.М., Котари Х., Пендурти УР. Тканевой фактор: механизмы расшифровки. Фронт биосай. 2012;E4:1513–1527. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
2. Butenas S, Orfeo T, Mann KG. Тканевой фактор в коагуляции: какой? Где? Когда? Артериосклеры Тромб Васк Биол. 2009; 29:1989–1996. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
3. Bach RR. Шифрование тканевым фактором. Артериосклеры Тромб Васк Биол. 2006; 26: 456–461. [PubMed] [Академия Google]
4. Versteeg HH, Ruf W. Тиоловые пути в регуляции протромботической активности тканевого фактора. Карр Опин Гематол. 2011;18:343–348. [PubMed] [Google Scholar]
5.
Чаргафф Э. Замечания о роли липидов в свертывании крови. Arch Sci Physiol. 1948; 2: 269–271. [Google Scholar]
6. Немерсон Ю. Потребность тканевого фактора в фосфолипидах при свертывании крови. Джей Клин Инвест. 1968; 47: 72–80. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
7. Бьорклид Э., Сторм Э. Очистка и некоторые свойства белкового компонента тканевого тромбопластина мозга человека. Биохим Дж. 1977;165:89–96. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
8. Бах Р., Рифкин Д.Б. Выражение прокоагулянтной активности тканевого фактора: регуляция цитозольным кальцием. Proc Natl Acad Sci U S A. 1990; 87:6995–6999. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
9. Кришнасвами С., Филд К.А., Эджингтон Т.С., Моррисси Дж.Х., Манн К.Г. Роль поверхности мембраны в активации человеческого фактора свертывания X. J Biol Chem. 1992; 267:26110–26120. [PubMed] [Google Scholar]
10. Рапапорт С.И., Рао Л.В.М. Путь тканевого фактора: как он стал «прима-балериной».
Тромб Хемост. 1995;74:7–17. [PubMed] [Google Scholar]
11. Neuenschwander PF, Bionco-Fisher E, Rezaie AR, Morrissey JH. Фосфатидилэтаноламин увеличивает активность тканевого фактора VIIa: повышение чувствительности к фосфатидилсерину. Биохим. 1995; 34:13988–13993. [PubMed] [Google Scholar]
12. Shaw AW, Pureza VS, Sligar SG, Morrissey JH. Локальная фосфолипидная среда модулирует активацию свертывания крови. Дж. Биол. Хим. 2007; 282:6556–6563. [PubMed] [Google Scholar]
13. Chen VM, Ahamed J, Versteeg HH, Berndt MC, Ruf W, Hogg PJ. Доказательства активации тканевого фактора аллостерической дисульфидной связью. Биохим. 2006;45:12020–12028. [PubMed] [Академия Google]
14. Ahamed J, Versteeg HH, Kerver M, Chen VM, Mueller BM, Hogg PJ, Ruf W. Дисульфидная изомеризация переключает тканевой фактор с коагуляции на передачу сигналов клетками. Proc Natl Acad Sci U S A. 2006;103:13932–13937. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
15. Le DT, Rapaport SI, Rao LVM.
Отношения между связыванием фактора VIIa и экспрессией каталитической активности фактора VIIa/тканевого фактора на клеточных поверхностях. Дж. Биол. Хим. 1992; 267:15447–15454. [PubMed] [Google Scholar]
16. Maynard JR, Heckman CA, Pitlick FA, Nemerson Y. Связь активности тканевого фактора с поверхностью культивируемых клеток. Дж. Клин Инвест Н. Ю. 1975;55:814–822. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
17. Карсон С.Д., Арчер П.Г. Активность тканевого фактора в клетках Hela измеряли с помощью непрерывного хромогенного анализа и ридера ELISA. Рез. Тромб. 1986; 41: 185–195. [PubMed] [Google Scholar]
18. Бах Р.Р., Moldow CF. Механизм активации тканевого фактора на клетках HL-60. Кровь. 1997; 89: 3270–3276. [PubMed] [Google Scholar]
19. Вольберг А.С., Монро Д.М., Робертс Х.Р., Хоффманн М.Р. Дешифрование тканевого фактора: обработка ионофором вызывает изменения активности тканевого фактора с помощью фосфатидилсерин-зависимых и -независимых механизмов.
Фибринол сгустка крови. 1999;10:201–210. [PubMed] [Google Scholar]
20. Le DT, Rapaport SI, Rao LVM. Изучение механизма усиления фактора VIIa клеточной поверхности/активации тканевого фактора фактора X в монослоях фибробластов после их воздействия N-этилмалемидом. Тромб Хемост. 1994; 72: 848–855. [PubMed] [Google Scholar]
21. Карсон С.Д., Джонсон Д.Р. Последовательные каскады ферментов: активация комплемента на клеточной поверхности вызывает повышенную активность тканевого фактора. Кровь. 1990; 76: 361–367. [PubMed] [Академия Google]
22. Карсон С.Д. Проявление скрытого тканевого фактора фибробластов происходит при концентрациях детергента, растворяющих плазматическую мембрану. Кровяной сгусток фибрин. 1996; 7: 303–313. [PubMed] [Google Scholar]
23. Otnaess AB, Prydz H, Bjorklid E, Berre A. Фосфолипаза C из Bacillus cereus и ее использование в исследованиях тканевого тромбопластина. Евр Дж Биохим. 1972; 27: 238–243. [PubMed] [Google Scholar]
24.
Форман С.Д., Немерсон Ю. Мембранозависимая реакция коагуляции не зависит от концентрации субстрата, связанного с фосфолипидами: фактор жидкой фазы X регулирует внешнюю систему. Proc Natl Acad Sci U S A. 1986;83:4675–4679. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
25. Руф В., Рехемтулла А., Моррисси Дж. Х., Эджингтон Т. С. Фосфолипид-независимые и -зависимые взаимодействия, необходимые для функционирования рецептора тканевого фактора и кофактора. Дж. Биол. Хим. 1991; 266: 2158–2166. [PubMed] [Google Scholar]
26. Окубо Ю. З., Моррисси Дж. Х., Тайхоршид Э. Динамический взгляд на связывание с мембраной и комплексообразование человеческого фактора VIIa и тканевого фактора. Джей Тромб Хемост. 2010;8:1044–1053. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
27. Тавуси Н., Дэвис-Харрисон Р.Л., Погорелов Т.В., Окубо Ю.З., Аркарио М.Дж., Клей М.С., Риенстра С.М., Тайхоршид Э., Моррисси Д.Х. Молекулярные детерминанты синергизма фосфолипидов в процессах свертывания крови.
Дж. Биол. Хим. 2011; 286:23247–23253. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
28. Рехемтулла А., Руф В., Эджингтон Т.С. Целостность связи цистеин 186-цистеин 209 второй дисульфидной петли тканевого фактора необходима для связывания фактора VII. Дж. Биол. Хим. 1991; 266:10294–10299. [PubMed] [Google Scholar]
29. Bach R, Konigsberg WH, Nemerson Y. Тканевой фактор человека содержит тиоэфирно-связанные пальмитат и стерат на цитоплазматическом полуцистине. Биохим. 1988; 14:4227–4231. [PubMed] [Google Scholar]
30. Krudysz-Amblo J, Jenny RJ, Knigy T, Matthews D, Mann KG, Butenas S. Аллостерическое окисление цистеина не играет роли в расшифровке тканевого фактора. 2011 [Google Scholar]
31. Канеко Х., Каккар В.В., Скалли М.Ф. Соединения ртути вызывают быстрое увеличение прокоагулянтной активности моноцитоподобного U9.37 ячеек. Бр Дж Гематол. 1994; 87: 87–93. [PubMed] [Google Scholar]
32. Pendurthi UR, Ghosh S, Mandal SK, Rao LV. Активация тканевого фактора: является ли переключение дисульфидной связи регуляторным механизмом? Кровь.
2007; 110:3900–3908. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
33. Kothari H, Nayak RC, Rao LV, Pendurthi UR. Дисульфидная связь цистин186-цистин 209 не является существенной для прокоагулянтной активности тканевого фактора или для его расшифровки. Кровь. 2010; 115:4273–4283. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
34. Furlan-Freguia C, Marchese P, Gruber A, Ruggeri ZM, Ruf W. Передача сигналов рецептора P2X7 способствует тромбозу, зависящему от тканевого фактора, у мышей. Джей Клин Инвест. 2011;121:2932–2944. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
35. Liang HPH, Hogg PJ. Критическая важность клеточной системы при изучении расшифровки тканевого фактора. Кровь. 2008; 112: 912–913. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
36. Pendurthi UR, Rao LVM. Деэнсерпция тканевого фактора: система клеточных моделей. Кровь. 2008;112:913. [Google Scholar]
37. Бах Р.Р., Монро Д. Что не так с гипотезой аллостерической дисульфидной связи? Артериосклеры Тромб Васк Биол.
2009; 29:1997–1998. [PubMed] [Google Scholar]
38. Рейнхардт С., фон Брюль М.Л., Манукян Д., Граль Л., Лоренц М., Альтманн Б., Длугай С., Гесс С., Конрад И., Оршидт Л., Макман Н., Раддок Л., Массберг С. , Engelmann B. Белковая дисульфидизомераза действует как сигнал реакции на повреждение, который усиливает образование фибрина посредством активации тканевого фактора. Джей Клин Инвест. 2008; 118:1110–1122. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
39. Cho J, Furie BC, Coughlin SR, Furie B. Критическая роль внеклеточной протеиндисульфидизомеразы во время образования тромбов у мышей. Джей Клин Инвест. 2008; 118:1123–1131. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
40. Ruf W, Versteeg HH. Тканевой фактор, мутировавший по аллостерической дисульфидной связи Cys186–Cys209, сильно нарушен в расшифрованной прокоагулянтной активности. Кровь. 2010; 116: 500–501. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
41. Kothari H, Rao LVM, Pendurthi UR.
Cys186–Cys209дисульфид-мутированный тканевый фактор не равен скрытому тканевому фактору: нет нарушений в расшифровке дисульфидно-мутированного тканевого фактора. Кровь. 2010; 116: 502–503. [Google Scholar]
42. Ван ден Хенгель Л.Г., Кокатюрк Б., Рейтсма П.Х., Руф В., Верстег Х.Х. Полная отмена коагулянтной активности мономерного дисульфид-дефицитного тканевого фактора. Кровь. 2011; 118:3446–3448. [PubMed] [Google Scholar]
43. Liang HP, Brophy TM, Hogg PJ. Окислительно-восстановительные свойства дисульфидной связи Cys186–Cys209 тканевого фактора. Биохим Дж. 2011;437:455–460. [PubMed] [Академия Google]
44. Popescu NI, Lupu C, Lupu F. Роль PDI в регуляции тканевого фактора: активность FVIIa. Рез. Тромб. 2010; 125 (Приложение 1): S38–S41. [Статья бесплатно PMC] [PubMed] [Google Scholar]
45. Versteeg HH, Ruf W. Коагулянтная функция тканевого фактора усиливается протеин-дисульфидизомеразой независимо от активности оксидоредуктазы. Дж. Биол. Хим. 2007; 282:25416–25424.
[PubMed] [Google Scholar]
46. Kothari H, Sen P, Pendurthi UR, Rao LV. Коагулянтная функция тканевого фактора, усиленная дисульфидизомеразой бычьего протеина: является ли загрязнитель фосфолипидом настоящим виновником? Кровь. 2008;111:3295–3296. [PMC free article] [PubMed] [Google Scholar]
47. Перссон Э. Белковая дисульфидизомераза не оказывает стимулирующего шаперонного действия на активацию фактора X растворимым тканевым фактором фактора VIIa. Рез. Тромб. 2008; 123:171–176. [PubMed] [Google Scholar]
48. Ратури А., Руф В. Влияние ингибирования активности шаперона дисульфидизомеразы протеина на активность тканевого фактора. Джей Тромб Хемост. 2010; 8: 1863–1865. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
49. Дрейк Т.А., Руф В., Моррисси Дж.Х., Эджингтон Т.С. Функциональный тканевой фактор представляет собой полностью клеточную поверхность, экспрессируемую на липополисахарид-стимулированных моноцитах крови человека, и неопластическую клеточную линию, конститутивно продуцирующую тканевой фактор.
Джей Селл Биол. 1989;109:389–395. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
50. Плоплис В.А., Эджингтон Т.С., Фэйр Д.С. Инициация внешнего пути коагуляции. Ассоциация фактора VIIa с клеточной линией, экспрессирующей тканевой фактор. Дж. Биол. Хим. 1987; 262:9503–9508. [PubMed] [Google Scholar]
51. Fair DS, MacDonald MJ. Кооперативное взаимодействие между фактором VII и тканевым фактором, экспрессируемым на клеточной поверхности. Дж. Биол. Хим. 1987; 262:11692–11698. [PubMed] [Google Scholar]
52. Sakai T, Lund-Hansen T, Paborsky L, Pedersen AH, Kisiel W. Связывание человеческих факторов VII и VIIa с клеточной линией карциномы мочевого пузыря человека (J82) J Biol Chem. 1989;264:9980–9988. [PubMed] [Google Scholar]
53. Broze GJ, Jr. Связывание человеческого фактора VII и VIIa с моноцитами. J Clin Invest N Y. 1982; 70: 526–535. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
54. Sen P, Ghosh S, Ezban M, Pendurthi UR, Vijaya Mohan RL. Влияние гликопегилирования на связывание и интернализацию фактора VIIa.
гемофилия. 2010; 16: 339–348. [PubMed] [Google Scholar]
55. Kothari H, Rao LV, Pendurthi UR. Гликозилирование тканевого фактора не является существенным для его транспорта или функций. Джей Тромб Хемост. 2011;9: 1511–1520. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
56. Kothari H, Kaur G, Sahoo S, Idell S, Rao LV, Pendurthi U. Плазмин усиливает активность тканевого фактора клеточной поверхности в мезотелиальных и эндотелиальных клетках. Джей Тромб Хемост. 2009; 7: 121–131. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
57. Ravanat C, Archipoff G, Beretz A, Freund G, Cazenave JP, Freyssinet JM. Использование аннексина-V для демонстрации роли воздействия фосфатидилсерина в поддержании гемостатического баланса эндотелиальными клетками. Биохим Дж. 1992;282:7–13. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
58. Stuart MC, Reutelingsperger CP, Frederik PM. Связывание аннексина V с бислоями с различными композициями фосфолипидов с использованием стеклянных шариков в проточном цитометре.
Цитометрия. 1998; 33: 414–419. [PubMed] [Google Scholar]
59. Rao LVM, Tait JF, Hoang AD. Связывание аннексина V с клеточной линией карциномы яичника человека (OC-2008). Контрастное влияние на активность фактора VIIa клеточной поверхности/тканевого фактора и активность протромбиназы. Рез. Тромб. 1992;67:517–531. [PubMed] [Google Scholar]
Лучшие бесплатные приложения — Microsoft Store
Показано 1 — 179 из 282 результатов
Личная безопасность McAfee
Брандмауэр DNS от KeepSolid
Бесплатно
+
Центр загрузки антивируса Avast
VPN-прокси-браузер
Безлимитный VPN®
Бесплатно
+
Кали Линукс
TouchVPN
Бесплатно
+
Любой VPN
Бесплатно
+
Окончательный блокировщик рекламы
360 Полная безопасность
VPN-прокси One Pro
Бесплатно
+
Центр загрузки AVG
Блокировка папок и файлов
Бесплатно
+
Smart VPN: прокси-сервер
Компаньон Application Guard в Microsoft Defender
2fast — двухфакторный аутентификатор
Импульсный безопасный
hide.
